chimie
Les protéines peuvent être placées en premier lieu dans le "monde biologique" car, compte tenu de leurs nombreuses fonctions, il n'y aurait pas de vie sans elles.
L'analyse élémentaire des protéines donne les valeurs moyennes suivantes : 55 % de carbone, 7 % d'hydrogène et 16 % d'azote ; il est clair que les protéines diffèrent les unes des autres, mais leur composition élémentaire moyenne diffère peu des valeurs indiquées ci-dessus.
Constitutionnellement, les protéines sont des macromolécules formées à partir d'acides -aminés naturels ; les acides aminés se rejoignent par la liaison amide qui est établie par la réaction entre un groupe amino d'un acide a-aminé et le carboxyle d'un autre acide a-aminé.
Cette liaison (-CO-NH-) est aussi appelée liaison peptidique car elle lie les peptides (acides aminés en combinaison) :
celui obtenu est un dipeptide car il est constitué de deux acides aminés. Puisqu'un dipeptide contient un groupe amino libre à une extrémité (NH2) et un carboxyle à l'autre (COOH), il peut réagir avec un ou plusieurs acides aminés et allonger la chaîne à la fois de la droite et de la gauche, avec la même réaction vu ci-dessus.
L'enchaînement des réactions (qui d'ailleurs ne sont pas si simples que ça) peut se poursuivre indéfiniment : jusqu'à ce qu'il y ait un polymère appelé polypeptide ou protéine. La distinction entre peptides et protéines est liée au poids moléculaire : généralement pour des poids moléculaires supérieurs à 10.000 XNUMX on parle de protéines.
Lier des acides aminés ensemble pour obtenir même de petites protéines est une opération difficile, bien que récemment une méthode automatique de production de protéines à partir d'acides aminés ait été développée qui donne d'excellents résultats.
La protéine la plus simple est donc constituée de 2 acides aminés : par convention internationale, la numérotation ordonnée des acides aminés dans une structure protéique commence à partir de l'acide aminé avec le groupe a-aminé libre.
Structure
Les molécules protéiques sont façonnées de manière à pouvoir entrevoir jusqu'à quatre organisations distinctes : on les distingue généralement, une structure primaire, une secondaire, une tertiaire et une quaternaire.
Les structures primaires et secondaires sont essentielles pour les protéines, tandis que les structures tertiaires et quaternaires sont "accessoires" (au sens où toutes les protéines ne peuvent pas en avoir).
La structure primaire est déterminée par le nombre, le type et la séquence d'acides aminés dans la chaîne protéique ; il est donc nécessaire de déterminer la séquence ordonnée des acides aminés qui composent la protéine (le savoir, c'est connaître la séquence exacte des bases d'ADN qui codent pour cette protéine) qui rencontre des difficultés chimiques non négligeables.
Il a été possible de déterminer la séquence ordonnée des acides aminés par dégradation d'Edman : la protéine est mise à réagir avec du phénylisothiocyanate (FITC) ; initialement le doublet azoté -amino attaque l'isothiocyanate de phényle formant le dérivé thiocarbamyle ; ensuite, le produit obtenu se cyclise pour donner le dérivé de phénylthiohydantoïne qui est fluorescent.
Edman a conçu une machine appelée séquenceur qui ajuste automatiquement les paramètres (temps, réactifs, pH, etc.) de dégradation et fournit la structure primaire des protéines (pour cela, il a reçu le prix Nobel).
La structure primaire n'est pas suffisante pour interpréter pleinement les propriétés des molécules de protéines ; on pense que ces propriétés dépendent, de manière essentielle, de la configuration spatiale que tendent à prendre les molécules de protéines, se repliant de diverses manières : c'est-à-dire en supposant ce qui a été défini comme structure secondaire des protéines.
La structure secondaire des protéines, il scintille, c'est-à-dire qu'il a tendance à se désintégrer en raison du chauffage ; puis les protéines se dénaturent, perdant nombre de leurs propriétés caractéristiques. Outre le chauffage au-dessus de 70°C, la dénaturation peut également être provoquée par irradiation ou par l'action de réactifs (issus d'acides forts par exemple).
La dénaturation des protéines due à l'effet thermique s'observe par exemple en chauffant le blanc d'œuf : on le voit perdre son aspect gélatineux et se transformer en une substance blanche insoluble. Cependant, la dénaturation des protéines conduit à la destruction de leur structure secondaire, mais laisse intacte leur structure primaire (l'enchaînement des différents acides aminés).
Les protéines prennent le dessus structure tertiaire lorsque leur chaîne, encore souple malgré la flexion de la structure secondaire, se replie de manière à créer un agencement tridimensionnel tordu en forme de corps solide. Les responsables de la structure tertiaire sont avant tout les ponts disulfures qui peuvent s'établir entre la cystéine -SH dispersée le long de la molécule.
La structure quaternaire, en revanche, n'appartient qu'aux protéines formées par deux ou plusieurs sous-unités. L'hémoglobine, par exemple, est composée de deux paires de protéines (c'est-à-dire dans les quatre chaînes protéiques) situées aux sommets d'un tétraèdre de manière à donner naissance à une structure sphérique ; les quatre chaînes protéiques sont maintenues ensemble par des forces ioniques et non par des liaisons covalentes.
Un autre exemple de structure quaternaire est celui de l'insuline, qui semble être composé de jusqu'à six sous-unités protéiques disposées par paires aux sommets d'un triangle au centre duquel se trouvent deux atomes de zinc.
Protéines fibroses
Ce sont des protéines avec une certaine rigidité et ayant un axe beaucoup plus long que l'autre ; la protéine fibreuse présente en plus grande quantité dans la nature est le collagène (ou collagène).
Une protéine fibreuse peut prendre différentes structures secondaires : hélice , feuillet et, dans le cas du collagène, triple hélice ; L'hélice est la structure la plus stable, suivie de la feuille , tandis que la moins stable des trois est la triple hélice.
-élica
L'hélice est dite droitière si, suivant le squelette principal (orienté de bas en haut), un mouvement similaire au vissage d'une vis à droite est effectué ; tandis que l'hélice est à gauche si le mouvement est analogue au vissage d'une vis à gauche. Dans les hélices de droite, les substituants -R des acides aminés sont perpendiculaires à l'axe principal de la protéine et sont tournés vers l'extérieur, tandis que dans les hélices a gauches, les substituants -R ils sont tournés vers l'intérieur. Les hélices a droites sont plus stables que les gauchers car entre les vati -R il y a moins d'interaction et moins d'encombrement stérique. Toutes les hélices α trouvées dans les protéines sont dextrorotales.
La structure de l'hélice est stabilisée par les liaisons hydrogène (ponts hydrogène) qui se forment entre le groupe carboxyle (-C = O) de chaque acide aminé et le groupe amino (-NH) trouvé quatre résidus plus tard dans le séquence linéaire.
Un exemple de protéine ayant une structure en hélice est la kératine capillaire.
-dépliant
Dans la structure en feuillets , des liaisons hydrogène peuvent se former entre des acides aminés appartenant à des chaînes polypeptidiques différentes mais parallèles les uns aux autres ou entre des acides aminés d'une même protéine même numériquement distants les uns des autres mais circulant dans des directions antiparallèles. Cependant, les liaisons hydrogène sont plus faibles que celles qui stabilisent la forme -hélice.
Un exemple de structure en feuillets β est la fibrine de soie (également présente dans les toiles d'araignées).
En allongeant la structure de l'hélice , la transition de l'hélice à la feuille est effectuée ; aussi la chaleur ou la contrainte mécanique permettent de passer de l'hélice à la structure en feuille β.
Habituellement, dans une protéine, les structures des feuillets sont proches les unes des autres car des liaisons hydrogène inter-chaînes peuvent être établies entre les parties de la protéine elle-même.
Dans les protéines fibreuses, la majeure partie de la structure protéique est organisée en hélice ou feuille .
Protéines globulaires
Ils ont une structure spatiale presque sphérique (due aux nombreux changements de direction de la chaîne polypeptidique) ; certaines portions de l'être peuvent être attribuées à une structure en hélice ou en feuillet et d'autres portions ne sont pas, en revanche, attribuables à de telles formes : l'arrangement n'est pas aléatoire mais organisé et répétitif.
Les protéines évoquées jusqu'ici sont des substances de constitution tout à fait homogène : c'est-à-dire des séquences pures d'acides aminés combinés ; ces protéines sont dites simples ; il existe des protéines constituées d'une partie protéique et d'une partie non protéique (groupe prostatique) appelées protéines conjuguées.
Collagène
C'est la protéine la plus abondante dans la nature : elle est présente dans les os, les ongles, la cornée et le cristallin de l'œil, entre les espaces interstitiels de certains organes (par exemple le foie) etc.
Sa structure lui confère des capacités mécaniques particulières ; il a une grande résistance mécanique associée à une élasticité élevée (par exemple dans les tendons) ou une grande rigidité (par exemple dans les os) selon la fonction qu'il doit remplir.
L'une des propriétés les plus curieuses du collagène est sa simplicité constitutive : il est composé d'environ 30% de proline et pour environ 30% de glycine; les 18 autres acides aminés ne doivent partager que les 40 % restants de la structure protéique. La séquence d'acides aminés du collagène est remarquablement régulière : pour trois résidus, le troisième est la glycine.
La proline est un acide aminé cyclique dans lequel le groupe R il se lie à l'azote -aminé et cela lui confère une certaine rigidité.
La structure finale est une chaîne répétitive ayant la forme d'une hélice ; au sein de la chaîne de collagène, les liaisons hydrogène sont absentes. Le collagène est une hélice de gauche avec un pas (longueur correspondant à un tour de l'hélice) supérieur à l'hélice ; l'hélice de collagène est si lâche que trois chaînes de protéines sont capables de s'enrouler les unes autour des autres formant une seule corde : une structure en triple hélice.
La triple hélice du collagène est cependant moins stable que la structure en hélice et en feuillet .
Voyons maintenant le mécanisme par lequel il est produit du collagène; considérons, par exemple, la rupture d'un vaisseau sanguin : cette rupture s'accompagne d'une myriade de signaux dans le but de fermer le vaisseau, formant ainsi le caillot.
La coagulation il nécessite au moins trente enzymes spécialisées. Après le caillot, il faut continuer la réparation du tissu; les cellules proches de la plaie produisent également du collagène. Pour ce faire, on induit d'abord l'expression d'un gène, c'est-à-dire que des organismes qui partent de l'information d'un gène sont capables de produire la protéine (l'information génétique est transcrite sur l'ARNm qui quitte le noyau et atteint les ribosomes dans le cytoplasme où l'information est traduite en protéine). Ensuite, le collagène est synthétisé dans les ribosomes (il se présente sous la forme d'une hélice gauche composée d'environ 1200 acides aminés et ayant un poids moléculaire d'environ 150000 XNUMX d) puis s'accumule dans les lumens où il devient un substrat pour des enzymes capables de réaliser modifications post.-traduals (modifications de la langue traduite par l'ARNm) ; dans le collagène, ces modifications consistent en l'hydroxylation de certaines chaînes latérales, notamment la proline et la lysine.
La défaillance des enzymes qui conduisent à ces modifications provoque le scorbut : c'est une maladie qui provoque dans un premier temps la rupture des vaisseaux sanguins, la rupture des dents qui peut être suivie d'hémorragies inter-intestinales et de la mort ; elle peut être causée par l'utilisation continue d'aliments de longue conservation.
Par la suite, du fait de l'action d'autres enzymes, d'autres modifications se produisent qui consistent en la glycosidation des groupements hydroxyles de la proline et de la lysine (un sucre se lie à l'oxygène de l'OH) ; ces enzymes se trouvent dans des zones autres que la lumière donc, la protéine, tout en subissant des modifications, migre à l'intérieur du réticulum endoplasmique pour se retrouver dans des sacs (vésicules) qui se referment sur eux-mêmes et se détachent du réticulum : à l'intérieur il est contenu le glycosidate pro -monomère de collagène; ce dernier atteint l'appareil de Golgi où des enzymes particulières reconnaissent la cystéine présente dans la partie carboxy-terminale du pro-collagène glycosidé et provoquent le rapprochement des différentes chaînes et la formation de ponts disulfures : ainsi trois chaînes de pro-collagène glycosidé liés entre eux et c'est le point de départ dont les trois chaînes, s'interpénétrant, puis, spontanément, donnent naissance à la triple hélice. Les trois chaînes de pro-collagène glycoxydé liées entre elles atteignent alors une vésicule qui, s'étouffant sur elle-même, se détache de l'appareil de Golgi, transportant les trois chaînes vers la périphérie de la cellule où, par fusion avec la membrane plasmique, le trimètre est expulsé de la cellule.
Dans l'espace extracellulaire, il existe des enzymes particulières, les peptidases pro-collagène, qui éliminent de l'espèce expulsée de la cellule, trois fragments (un pour chaque hélice) de 300 acides aminés chacun, de la partie carboxy terminale et trois fragments ( un pour chaque hélice) d'environ 100 acides aminés chacun, de la partie aminoterminale : il reste une triple hélice constituée d'environ 800 acides aminés par hélice appelée tropocollagène.
Le tropocollagène ressemble à un bâton assez rigide; les différents trimères sont associés à des liaisons covalentes pour donner des structures plus grandes : les microfibrilles. Dans les microfibrilles, les différents trimères sont disposés en quinconce ; de nombreuses microfibrilles constituent des faisceaux de tropocollagène.
Dans les os, entre les fibres de collagène, il existe des espaces interstitiels dans lesquels se déposent des sulfates et des phosphates de calcium et de magnésium : ces sels recouvrent également toutes les fibres ; cela rend les os raides.
Dans les tendons, les espaces interstitiels sont moins riches en cristaux que dans les os tandis que des protéines plus petites sont présentes que dans le tropocollagène : cela donne de l'élasticité aux tendons.
L'ostéoporose est une maladie causée par un manque de calcium et de magnésium qui rend impossible la fixation des sels dans les zones interstitielles des fibres tropocollagènes.
