Digestion des protéines


Structure

Les protéines sont formées par l'union de molécules plus simples appelées acides aminés qui se lient les unes aux autres par des liaisons peptidiques. Deux molécules d'acides aminés forment un dipeptide, trois un tripeptide, et ainsi de suite. On parle de polypeptide lorsque cette chaîne est constituée de moins de 100 acides aminés et de protéines lorsque le nombre d'unités simples dépasse ce seuil.



Environ 50.000 XNUMX molécules de protéines différentes sont reconnues dans le corps humain, dont la fonction est déterminée par leur séquence d'acides aminés. Grâce à toute une série de réactions, notre corps est capable de synthétiser de manière autonome les protéines dont il a besoin à partir des seuls acides aminés contenus dans les aliments. Étant donné que les protéines sont trop grosses pour être absorbées en tant que telles et transportées dans la circulation, certaines enzymes présentes dans la lumière du tractus gastro-intestinal interviennent dans leur digestion en les décomposant en acides aminés individuels.

digestion

Au cours du processus digestif, la plupart des protéines sont complètement réduites en acides aminés individuels. La digestion de ces macromolécules débute dans l'estomac où l'action conjuguée du pepsinogène et de l'acide chlorhydrique conduit à la formation d'oligopeptides (chaînes courtes d'acides aminés formées de moins de dix unités).



L'acide chlorhydrique, en plus de transformer le pepsinogène en pepsine, détruit une grande partie de la charge bactérienne, favorise l'absorption du fer et la synthèse du suc entérique, de la bile, des bicarbonates et des enzymes pancréatiques. La sécrétion de l'estomac est influencée par des facteurs nerveux (odeur, goût des aliments et conditionnement), mécaniques (distension des parois gastriques), chimiques (présence d'oligopeptides) et hormonaux (gastrine).

La digestion des protéines est complétée par des protéases intestinales d'origine pancréatique (déversées dans le duodénum) et produites par la membrane du même intestin (placée sur la bordure en brosse). Pour cette raison, la digestion des protéines est normale même après l'ablation chirurgicale de l'estomac.

Les protéases sont divisées en endoprotéases (hydrolysent les liaisons peptidiques à l'intérieur des protéines : chymotrypsine, élastase, trypsine) et exopeptidases (hydrolysent l'acide aminé terminal de la protéine : carboxypeptidase, aminopeptidase, dipeptidase).

Au niveau intestinal, la digestion des protéines est terminée et les acides aminés simples, dipeptides et tripeptides, peuvent être absorbés et transportés vers le foie par des transporteurs spécifiques.

Une petite quantité de protéines présentes dans les aliments n'est pas absorbée et est éliminée en tant que telle avec les selles (5%). Certains peptides formés de plus de trois acides aminés sont absorbés par transcytose et à ce titre peuvent représenter un facteur important pour le développement d'allergies et d'intolérances alimentaires.

L'absorption de protéines entières non digérées n'est possible que chez le nouveau-né. Ce phénomène est fondamental pour l'absorption des anticorps transmis par le lait maternel.

MĂ©tabolisme

Après leur arrivée dans le foie, les acides aminés individuels peuvent :


  • ĂŞtre utilisĂ©s en tant que tels pour remplir des fonctions particulières (ils interviennent dans la rĂ©ponse immunitaire, dans la synthèse d'hormones et de vitamines, dans la transmission de l'influx nerveux, dans la production d'Ă©nergie et comme catalyseurs dans de nombreux processus mĂ©taboliques)
  • participer Ă  la synthèse des protĂ©ines, un processus inverse Ă  celui de la digestion qui vise Ă  fournir Ă  l'organisme des matĂ©riaux pour la croissance, le maintien et la reconstruction des structures cellulaires
  • s'ils sont prĂ©sents en excès, ils sont utilisĂ©s Ă  des fins Ă©nergĂ©tiques (gluconĂ©ogenèse) ou transformĂ©s en graisse de stockage.

Principes fondamentaux

Connaître en détail la digestion des protéines nous permet de dissiper plusieurs mythes qui circulent sans encombre dans le monde du fitness et de la musculation depuis de nombreuses années :


  • La digestion des protĂ©ines est un processus exigeant qui met le corps Ă  rude Ă©preuve. Un apport excessif en protĂ©ines se traduit donc par un stress inutile et dangereux sur le foie et les reins.
  • Consommer de grandes quantitĂ©s de protĂ©ines avec l'alimentation ne favorise pas, en soi, la perte de poids ou l'augmentation de la masse musculaire
  • Si cet apport s'effectue dans un contexte hypercalorique, il y aura inĂ©vitablement une augmentation des accumulations adipeuses
  • Si un rĂ©gime hypocalorique et riche en protĂ©ines est suivi, une partie des acides aminĂ©s individuels sera convertie en glucose ; les effets amincissants seront bons (augmentation de la thermogenèse et de la sensation de satiĂ©tĂ©) mais Ă  long terme l'apport excessif de protĂ©ines causera de nombreux problèmes Ă  l'organisme (ostĂ©oporose, diminution des dĂ©fenses immunitaires, cĂ©tose, problèmes gastro-intestinaux et dĂ©shydratation).
  • Les hormones protĂ©iques (ou peptidiques) telles que l'IGF-1 et l'hormone de croissance (somatotrophine ou GH) ne peuvent ĂŞtre prises que sous forme injectable. S'ils Ă©taient ingĂ©rĂ©s, notre corps les traiterait comme n'importe quelle autre molĂ©cule de protĂ©ine, en les dĂ©composant en acides aminĂ©s individuels ou en les Ă©liminant avec les fèces (les chaĂ®nes de plus de 4 AA ne peuvent pas ĂŞtre absorbĂ©es en tant que telles et doivent ĂŞtre prĂ©alablement rĂ©duites en chaĂ®nes plus petites) .
  • La prise de grandes quantitĂ©s d'un seul acide aminĂ© entrave le transport d'autres acides aminĂ©s en raison de la saturation du transporteur commun. Aussi pour cette raison, il est quelque peu optimiste d'espĂ©rer que l'apport massif d'un acide aminĂ© particulier puisse favoriser l'anabolisme musculaire.
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